Cette étude vise à caractériser les peroxydases de dix plantes locales à savoir Allium cepa, Brachystelma bengeri, Brassica rapa, Curculigo pilosa, Daucus carota, Phaseolus vulgaris, Sorghum bicolor, Stylochyton hypogaeus, Urginea glaucescens et Xanthosoma sagittifolium afin de trouver une alternative au raifort, l’unique source de peroxydase commerciale. Pour cela, les protéines totales ont été extraites et l’activité enzymatique a été déterminée en utilisant le gaïacol comme substrat. L’effet du pH et de la température a été étudié ainsi que les paramètres cinétiques des peroxydases. Les résultats ont montré que Brassica rapa présente la plus forte activité peroxydasique (173,3 U/mg). Les pHs optima varient entre 4,5 et 6 ; les températures optimales varient entre 30 °C et 40 °C. L’étude de thermostabilité a montré que les pertes d’activité des peroxydases augmentent à la fois avec la température et la durée de chauffage. Les études cinétiques ont montré que l’affinité des peroxydases pour le gaïacol et le peroxyde d’hydrogène de même que les vitesses maximales sont plus élevées respectivement avec les peroxydases de Brassica rapa et Xanthosoma sagittifolium comparativement aux autres. Ainsi les peroxydases de Brassica rapa, Sorghum bicolor et Daucus carota se sont révélées intéressantes et comme une alternative pour d’éventuelle application.

Peroxydase, caractérisation, plantes, gaïacol